L-乳酸脱氢酶(L-LDH)

1.1.1.27 ( BRENDA | IUBMB )

L-乳酸：NAD⁺ 氧化还原酶。
L-乳酸脱氢酶可催化丙酮酸可逆地还原成L-乳酸。

L()-乳酸脱氢酶(LDH)对L()-乳酸具有特异性(相对速率= 100)。它不与D(-)-乳酸反应。LDH也会慢慢氧化乙醛酸(氧代乙酸)、甘油酸和L-乳酸的3-卤素衍生物(速率均≤ 1)；3-磷酸甘油酸不反应。LDH可还原丙酮酸(2-氧代丙酸；相对速率= 100)和其他2-氧代酸(如2-氧代丁酸)，其速率随着酸链长度的增加而迅速降低。心脏LDH与2-氧代丁酸的反应速率大于骨骼肌LDH。LDH也可氧化2,4-二酮酸(相对速率= 10)。该酶对NAD(H)相对具有特异性(相对速率= 100)；NADP(H)的利用效率低得多(相对速率<1)。(猪)骨骼肌LDH的代表性K_ms(pH 7.5)：乳酸，8.3 mM；丙酮酸，0.12 mM；NAD，0.10 mM；NADH，0.012 mM。(猪)心脏LDH的代表性K_ms(pH 7.5)：乳酸，3.3 mM；丙酮酸，0.15 mM；NAD，0.07 mM；NADH，0.011 mM。一般来说，对于心脏组织制剂而言，获得LDH最大速率所需的丙酮酸(还原反应)或L-乳酸(氧化反应)浓度低于骨骼肌制剂。

将α-酮酸还原成α-羟基羧酸，或逆反应。

LDH是四聚体(MW =约140,000 D，兔肌肉或猪心脏LDH)。哺乳动物体内有两种LDH亚基：M和H，分子量相近(亚基MW ≈ 36,500 D)，但氨基酸组成不同。
因此，在哺乳动物中发现了5种可电泳区分的LDH同工酶，LDH-1至LDH-5，亚基组成不同。
所有LDH同工酶的分子量大致相同。
-LDH-1(H₄)、LDH-2(H₃M)：心脏LDH的主要组分
-LDH-3(H₂M₂)：淋巴组织LDH的主要组分
-LDH-4(HM₃)、LDH-5(M₄)：在骨骼肌或肝脏LDH中占主导地位

注意：LDH的M亚基曾被命名为A亚基；H亚基被命名为B亚基。根据旧命名，LDH-1同工酶是LDH-B4。

在+25℃和pH 7.0条件下，一单位(U)乳酸脱氢酶在1分钟内可将1 M丙酮酸还原成L-乳酸。
注意：对于制剂H和I，活性定义为+30℃、pH 7.8条件下的。上述实验每还原1摩尔丙酮酸消耗1摩尔NADH。

单位转换：对于还原反应，丙酮酸作为底物：
1 U(+25℃) 1.5 U(+37℃)[猪肌肉LDH的甘油溶液]。
1 U(+25℃) 1.8 U(+37℃)[猪肌肉LDH的硫酸铵溶液]。
1 U(+25℃) 1.1 U(+30℃) 2.0 U(+37℃)[兔肌肉LDH]。
1 U(+25℃) 1.4 U(+30℃) 2.5 U(+37℃)[猪心脏LDH]。
1 U(+25℃) 2.5 U(+37℃)[牛心脏LDH]。

悬浮于3.2 M硫酸铵溶液中，pH约为7

激活剂：2-氨基-2-甲基-1-丙醇、二乙醇胺、氟化物和肝素(氧化反应)。亚硫酸钠(Na₂SO₃)可保护酶免受巯基攻击试剂的影响。硫醇可逆转巯基攻击试剂的抑制作用。

吸光度：牛心脏纯化酶的吸光度为14.9(10 mg/ml，280 nm)。

仅用于生命科学研究。不可用于诊断。

suspension

100

~550 units/mg protein (at 25 ℃ (1,100 U/mg at 37 ℃) with pyruvate as the substrate.)

pkg of 10 mL (10127884001 [100 mg])
pkg of 2 mL (10127230001 [10 mg])
pkg of 5 mL (10127876001 [25 mg])

Roche

wet ice

2-8℃

12 - Non Combustible Liquids

WGK 1