超氧化物歧化酶 牛

1.15.1.1 ( BRENDA | IUBMB )

232-943-0

MFCD00132404

NA.54

来自牛红细胞的 SOD 是第一个在哺乳动物组织中发现的 SOD。在它的酶活性被发现之前，这种蛋白被称为血红素铜蛋白或赤铜蛋白。来自牛红细胞的 SOD 是一种同源二聚体非共价结合蛋白，有两个 151 个氨基酸的 16.3 kDa 亚单位。各单体均有 1 个链内二硫键和 1 个游离巯基、1 个 Cu ^{+ 2} 原子和 1 个 Zn ^{+ 2} 原子。根据活性站点金属离子的不同，SOD 有三种形式。它们是 Cu ^{+ 2} /Zn ^{+ 2} 、Mn ^{+ 2} 和 Fe ^{+ 2} SOD。在脊椎动物中，Cu/Zn-SOD 存在于细胞质和线粒体膜间隙中，而 Mn-SOD 存在于线粒体基质间隙中。Fe-SOD 存在于原核生物和某些高等植物中。

该产品已用于开发 SOD 测定法。该试验使用了歧化酶介导的 NADH 依赖性硝基四氮唑蓝还原抑制。
超氧化物歧化酶已用于研究脂蛋白可能影响 L-精氨酸-一氧化氮途径。超氧化物歧化酶也被用于研究人 Cu,Zn 超氧化物歧化酶中碳酸根-阴离子-自由基诱导的色氨酸转换后修饰为犬尿氨酸的质谱证据。

超氧化物歧化酶 (SOD) 催化超氧自由基歧化为过氧化氢和分子氧。SOD 在防御细胞抵抗氧自由基的毒性作用中起关键作用。SOD 与一氧化氮 (NO) 竞争超氧阴离子(与 NO 反应生成过氧亚硝基阴离子)，从而 SOD 促进 NO 的活性。在培养的大鼠卵巢卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，通过阻止 NO 转化成细胞凋亡的诱导剂过氧硝酸盐，SOD 也显示出抑制细胞凋亡的作用。

在 25℃、pH 7.8 的黄嘌呤氧化酶偶联系统中，1 个单位将抑制细胞色素 c 减少 50%(反应体积 3.0 mL)。黄嘌呤氧化酶浓度应产生初始 ΔA550 为 0.025±0.005/min。

采用无动物成分材料生产。

用 10 mM 磷酸钾(pH 7.4)复溶。

消光系数：E^mM = 10.3 (258 nM)
由于不存在色氨酸，SOD 在 280 nM 处无明显的吸收峰。

抑制剂： 氰化物，OH ^-(竞争性)，过氧化氢

200

expressed in E. coli

≥90% (SDS-PAGE)

lyophilized powder

≥2500 units/mg protein

7.8 (25 ℃)

4.95

MATKAVCVLKGDGPVQGTIHFEAKGDTVVVTGSITGLTEGDHGFHVHQFGDNTQGCTSAGPHFNPLSKKHGGPKDEERHVGDLGNVTADKNGVAIVDIVDPLISLSGEYSIIGRTMVVHEKPDDLGRGGNEESTKTGNAGSRLACGVIGIAK

NM_174615
NP_777040

−20℃

15000 units in glass bottle
30000, 75000, 300000 units in poly bottle

10 - Combustible liquids

WGK 3